O que é EPIfactor®?
EPIfactor® trata-se de uma substância ativa, de natureza peptídica (Epidermal Grow Factor–EGF), produzida a partir de processo biotecnológico, purificado, concentrado e estabilizado em um blend de azeites especiais e envasado em ampolas sob nitrogênio líquido. Todos estes cuidados em seu desenvolvimento e produção garantem a estabilidade do ativo e consequentemente sua eficácia! Tecnologia exclusiva e patenteada Infinity Pharma®.
EPIfactor® é capaz de estimular uma resposta fisiológica, otimizando o processo de cicatrização e regeneração tecidual. É indicado para diversos casos clínicos desde recuperação cutânea pós procedimentos dermatológicos, até cicatrização de feridas crônicas.
Conheça mais sobre o Fator de Crescimento Epidermico (Epidermal Growth Factor, EGF)
O EGF é um peptídeo de 6045 daltons (6 Kd) composto por 53 aminoácidos que apresenta em sua estrutura tridimensional, três pontes dissulfeto intramoleculares graças a seis resíduos de cisteína. Estas pontes dissulfeto são essenciais para o efeito e afinidade com seu receptor de membrana. Em muitos mamíferos (entre eles, os seres humanos), o EGF está presente nas plaquetas e macrófagos, e em fluidos como urina, saliva, leite e plasma.
Dentre os fatores de crescimento, são conhecidas pelo menos sete famílias importantes: fator de crescimento epidérmico (Epidermic Growth Factor, EGF), fator de crescimento de transformação beta (Transforming Growth Factor-beta, TGF-β), fator de crescimento insulínico (insulin-like growth fator, IGF), fator de crescimento derivado de plaquetas (Platelet-derived Growth Factor, PDGF), fator de crescimento fibroblástico (Fibroblast Growth Factor, FGF), interleucinas (Interleukins, ILs) e fator estimulante de colônias (Colony-Stimulating Factor, CSF).
Na própria família do EGF há outros fatores de estrutura semelhante, como o fator de crescimento epidérmico de ligação de heparina (Heparin-binding EGF-like growth factor, HB-EGF), fator de crescimento de transformação alfa (Transforming Growth Factor-alfa, TGF-alfa), anfiregulina, epirregulina, Epigen, betacelulina e Neuroregulinas 1, 2, 3 e 4, entre outros. Os membros da família EGF possuem em comum a mesma estrutura apresentada anteriormente (seis resíduos de cisteína que conferem três pontes dissulfeto intramoleculares) e esta é chamada “domínio EGF”. A maioria destes membros é sintetizada em formas promotoras associadas à membrana celular, antes de serem liberados para a matriz intercelular por clivagem proteolítica.
O Fator de Crescimento Epidérmico (EGF) é um polipeptídio produzido naturalmente pelas células da pele, tanto de seres humanos quanto de muitos animais. O EGF está relacionado à cicatrização de feridas e manutenção da integridade e regeneração da pele. Também tem sido evidenciado na formação e desenvolvimento de outros epitélios e mucosas, como no desenvolvimento embrionário da árvore brônquica ou na manutenção adequada e reparação do epitélio do trato digestivo, desde a mucosa bucal até a mucosa intestinal.
Histórico
O Prêmio Nobel de Medicina de 1986 foi atribuído a Stanley Cohen e Rita Levi-Montalcini pela descoberta do Fator de Crescimento Epidérmico. O EGF foi purificado pela primeira vez em glândulas submandibulares de roedores e seres humanos, bem como na glândula parótida. Inicialmente foi associado com a manutenção fisiológica e integridade do epitélio oro-faríngeo, esofágico e gástrico, o que contribui para a cura de úlceras e feridas na boca, no epitélio gastro-esofágico, na inibição da produção de ácido gástrico, na estimulação da síntese de DNA e na proteção das lesões da mucosa produzidas por fatores intraluminiais (ácido gástrico, ácidos biliares, pepsina, tripsina, agentes físicos, químicos e bacterianos).
No início dos estudos e da utilização do EGF, este era obtido a partir de centrifugação do sangue do próprio paciente, seguida de extração da fase plasmática, a qual se considerava conter o EGF (autólogo), que na prática dificultava a precisão do doseamento e a purificação da molécula ativa. Atualmente dispõe-se de EGF recombinante purificado e de doseamento fácil e preciso a partir da aplicação de tecnologia de recombinação biotecnológica (EGF heterólogo).
Mecanismo de ação
O EGF atua através da afinidade com seu receptor (EGFr) presente na superfície da membrana celular. A ligação de EGF com o EGFr induz a atividade da tirosina-quinase, dando início a uma cascata que resulta em uma série de alterações bioquímicas em toda a célula: aumento do cálcio intracelular, aumento da glicólise, da síntese de proteínas e da expressão de alguns genes (incluindo o próprio gene de EGFr), alterações que conduzem finalmente à síntese de DNA e proliferação celular. A ação de EGF promove a proliferação de queratinócitos, aumenta a sua adesividade e mobilidade.
A cicatrização de feridas cutâneas (tanto aguda como crônica) é um grave problema de saúde em diversos países, e muitas vezes exigem a realização de enxertos de pele. A proliferação das células de enxertos de pele provenientes de células progenitoras de queratinócitos NIKS (linha celular de queratinócitos espontaneamente imortalizados) é ótima na presença de EGF.
Da mesma forma, foi demonstrado que a via de sinalização Notch desempenha um papel importante na proliferação de queratinócitos NIKS através da regulação da via de sinalização Notch1. Tem sido proposto que as células mãe da epiderme humana que tiveram o gene EGF transferido têm uma influência positiva sobre a migração e proliferação de fibroblastos sugerindo-se assim uma estratégia útil para a cicatrização de feridas.
O sistema ligante/receptor de EGF estimula várias vias de sinal de transdução, e é ativado por diversos estímulos extracelulares e sinais cruzados interreceptores. A epiderme e os folículos pilosos são células que se auto-renovam de forma constante ao longo da vida do indivíduo, nesse sentido, as células tronco de queratinócitos são cruciais para a manutenção da homeostase. Diversas moléculas associadas com o sistema receptor/ligante de EGFr, homeostase epidérmica, desenvolvimento do folículo piloso e modulação de sinal de EGFr, provocam um forte impacto sobre o comportamento de células mãe de queratinócitos. Assim, um controle de células-tronco dos queratinócitos através da modulação de sistema receptor/ligante de EGF pode garantir avanços na utilização clínica de medicina regenerativa para a pele dos pacientes.
Existem evidências de que o receptor de EGF (EGFr) nos queratinócitos também é ativado por exposição à radiação ultravioleta (RUV). Sendo assim, considera-se que este processo poderia estar envolvido na origem da inflamação e na gênese de tumores de pele, ambos induzidos pela RUV. Acredita-se que o EGFr regula vários aspectos da inflamação produzida pelos RUV e sugere-se que a ativação da cinase p38 estimula a função de COX-2 e a expressão de citoquinas como um dos mecanismos pelos quais o EGFr pode atuar neste processo. A estratificação e diferenciação celular na pele humana começam a partir de queratinócitos, por uma sinalização molecular de membrana. O comportamento da epiderme inclui os sinais do receptor de EGF embora os processos responsáveis ainda não tenham sido completamente elucidados.